ЛЕКЦИЯ
ТЕМА:” Введение в гистологию. Плазматическая мембрана, строение и функции. Структуры, формируемые плазматической мембраной”
Гистология в дословном переводе - это наука о тканях, однако это понятие не вмещает того действительно большого обьема материала, который освещает эта понастоящему медицинская дисциплина. Курс гистологии начинается с изучения цитологии не столько на светооптическом, сколько на молекулярном уровне, который в современной медицине логически вошел в этиологию и патогенез целого ряда заболеваний. Гистология – это и отдельные разделы из курса эмбриологии, не всей конечно, а той ее части, которая затрагивает вопрос закладки и дифференцировки тканевых зачатков. И,наконец, гистология – это большой раздел частной гистологии, то есть, раздел, изучающий строение и функции различных органов. Перечисленные разделы курса гистологии не оставляют сомнения в том, что изучение нашей дисциплины следует проводить в аспекте сохранения единства клеточного, тканевого, органного и системного уровней организации
Мы начнем гистологию с изучения эукариотической клетки, являющейся самой простой системой, наделенной жизнью. При исследовании клетки в световом микроскопе мы получаем информацию о ее размере, форме, и эта информация связана с наличием у клеток ограниченных мембраной границ. С развитием электронной микроскопии (ЭМ) наши представления о мембране, как о четко ограниченной линии раздела между клеткой и окружающей средой изменились, ибо оказалось,что на поверхности клетки имеется сложная структура, состоящая из следующих 3-х компонентов:
1. Надмембранный компонент (гликокаликс) (5-100 нм)
2. Плазматическая мембрана (8-10 нм)
3. Подмембранный компонент (зона вариации белков цитоскелета)
При этом 1 и 3 компоненты вариабельны и зависят от типа клеток, наиболее статичным представляется строение плазматической мембраны, которую мы и рассмотрим.
Изучение плазмолеммы в условиях ЭМ привело к заключению об однотипности ее структурной организации, при которой она имеет вид триламинарной линии, где внутренний и наружный слои электронноплотные, а расположенный между ними – более широкий слой представляется электроннопрозрачным. Такой тип структурной организации мембраны свидетельствует об ее химической гетерогенности. Не касаясь дискуссии по этому вопросу, оговорим, что плазмолемма состоит из трех типов веществ: липидов, белков и углеводов.
Липиды , входящие в состав мембран, обладают амфифильными свойствами за счет присутствия в их составе как гидрофильных, так и гидрофобных групп.
Амфипатический характер липидов мембраны способствует образованию липидного бислоя. При этом в фосфолипидах мембраны выделяют два домена: а) фосфатная – голова молекулы, химические свойства этого домена определяют его растворимость в воде и его называют гидрофильным
б) ацильные цепи, представляющие собой этерифицированные жирные кислоты – это гидрофобный домен.
Типы мембранных липидов. 1. Основным классом липидов биологических мембран являются фосфо(глицериды) (фосфолипиды), они формируют каркас
биологической мембраны (рис. 1).
Биомембраны – это двойной слой амфифильных липидов (липидный бислой). В водной среде такие амфифильные молекулы самопроизвольно образуют бислой, в котором гидрофобные части молекул ориентированы друг к другу, а гидрофильные к воде (рис. 2).
В состав мембран входят липиды следующих типов:
1. Фосфолипиды
2.Сфинголипиды “головки” + 2 гидрофобных “хвоста”
3.Гликолипиды
Холестерин (ХЛ) – находится в мембране в основном в срединной зоне бислоя, он амфифилен и гидрофобный (за исключением одной гидроксигруппы). Липидный состав влияет на свойства мембран: отношение белок/липиды близок 1:1, однако миелиновые оболочки обогащены липидами, а внутренние мембраны – белками.
Способы упаковки амфифильных липидов : 1. Бислои (липидная мембрана), 2.Липосомы - это пузырек с двумя слоями липидов, при этом как внутренняя, так и наружная поверхности являются полярны. 3. Мицеллы – третий вариант организации амфифильных липидов – пузырек, стенка которого образована одним слоем липидов, при этом их гидрофобные концы обращены к центру мицеллы и их внутренняя среда является не водной, агидрофобной.
Наиболее распространенной формой упаковки молекул липидов является образование ими плоского бислоя мембран. Липосомы и мицеллы – это скорые транспортные формы, обеспечивающие перенос веществ в клетку и из нее. В медицине липосомы используют для переноса водорастворимых, а мицеллы – для переноса жирорастворимых веществ.
Белки мембраны:
1. Интегральные (включены в липидные слои)
2. Периферические
Интегральные (трансмембранные белки):
1. Монотопные – (например, гликофорин. Они пересекают мембрану 1 раз), и являются рецепторами, при этом их наружный – внеклеточный домен – относится к распознающей части молекулы.
2. Политопные – многократно пронизывают мембрану – это тоже рецепторные белки, но они активизируют путь передачи сигнала внутрь клетки.
Мембранные белки, связанные с липидами.
4. Мембранные белки, связанные с углеводами.
Периферические белки – не погружены в липидный бислой и не соединены с ним ковалентно. Они удерживаются за счет ионных взаимодействий. Периферические белки ассоциированы с интегральными белками в мембране за счет взаимодействия - белок-белковые взаимодействия.
Пример этих белков:
1. Спектрин , который расположен на внутренней поверхности клетки
2. Фибронектин, локализован на наружной поверхности мембраны
Белки – обычно составляют до 50% массы мембраны. При этом
интегральные белки выполняют следующие функции:
а) белки ионных каналов
б) рецепторные белки
2. Периферические мембранные белки (фибриллярные, глобулярные) выполняют функции:
а) наружные (рецепторные и адгезионные белки)
б) внутренние – белки цитоскелета (спектрин, анкирин), белки системы вторых посредников.
Ионные каналы – это сформированные интегральными белками каналы, они формируют небольшую пору, через которую по электрохимическому градиенту проходят ионы. Наиболее известные каналы – это каналы для Nа, К, Са 2 , Сl.
Существуют и водные каналы – это аквопорины (эритроциты, почка, глаз).
Надмембранный компонент – гликокаликс, толщина 50 нм. Это углеводные участки гликопротеинов и гликолипидов, обеспечивающие отрицательный заряд. Под ЭМ – это рыхлый слой умеренной плотности, покрывающий наружную поверхность плазмолеммы. В состав гликокаликса помимо углеводных компонентов входят периферические мембранные белки (полуинтегральные). Функциональные участки их находятся в надмембранной зоне- это иммуноглобулины (рис. 4) .
Функция гликокаликса: 1. Играют рольрецепторов .
2. Межклеточное узнавание .
3. Межклеточные взаимодействия (адгезивные взаимодействия).
4. Рецепторы гистосовместимости.
5. Зона адсорбции ферментов (пристеночное пищеварение).
6. Рецепторы гормонов .
Подмембранный компонент или самая наружная зона цитоплазмы, обычно обладает относительной жесткостью и эта зона особенно богата филаментами (d 5-10 нм). Предполагают, что интегральные белки, входящие в состав клеточной мембраны, прямо или косвенно связаны с актиновыми филаментами, лежащими в подмембранной зоне. При этом экспериментально доказано, что при агрегации интегральных белков, находящийся в этой зоне актин и миозин также агрегируют, что указывает на участие актиновых филамент в регуцляции формы клетки.
Структуры, формируемые плазмолеммой
Контуры клетки, даже на светооптическом уровне, не представляются ровными и гладкими, а электронная микроскопия позволила обнаружить и описать в клетке различные структуры, которые отражают характер ее функциональной специализации. Различают следующие структуры:
1. Микроворсинки – выпячивание цитоплазмы, покрытые плазмолеммой. Цитоскелет микроворсинки сформирован пучком актиновых микрофиламент, которые вплетаются в терминальную сеть апикальной части клеток (рис. 5). Единичные микроворсинки на светооптическом уровне не видны. При наличии значительного их числа (до 2000-3000) в апикальной части клетки уже при световой микроскопии различают “ щеточную каемку”.
2. Реснички – располагаются в апикальной зоне клетки и имеют две части (рис. 6) : а) наружную - аксонему
Б) внутреннюю – безальное тельце
Аксонема состоит из комплекса микротрубочек (9 + 1 пары) и связанных с ними белков. Микротрубочки образованы белком тубулином, а ручки – белком динеином – эти белки в совокупности формируют тубулин-динеиновый хемомеханический преобразователь.
Базальное тельце состоит из 9 триплетов микротрубочек, расположенных у основания реснички и служит матрицей при организации аксонемы.
3. Базальный лабиринт – это глубокие инвагинации базальной плазмолеммы с лежащими между ними митохондриями. Это механизм активного всасывания воды, а так же ионов против градиента концентрации.
1. Транспорт низкомолекулярных соединений осуществляется тремя способами:
1. Простая диффузия
2. Облегченная диффузия
3. Активный транспорт
Простая диффузия – низкомолекулярные гидрофобные органические соединения (жирные кислоты, мочевина) и нейтральные молекулы (Н О, СО, О). С увеличением разности концентраций между отсеками, разделенными мембраной, растет и скорость диффузии.
Облегченная диффузия – вещество идет через мембрану также по направлению градиента концентрации, но с помощью транспортного белка – транслоказы. Это интегральные белки, обладающие специфичностью в отношении переносимых веществ. Это, например, анионные каналы (эритроцит), К - каналы (плазмолемма возбужденных клеток) и Са - каналы (саркоплазматический ретикулум). Транслоказа для Н О – это аквапорин.
Механизм действия транслоказы:
1. Наличие открытого гидрофильного канала для веществ определенного размера и заряда.
2. Канал открывается только при связывании специфического лиганда.
3. Канала нет как такового, а сама молекула транслоказы, связав лиганд, поворачивается в плоскости мембраны на 180 .
Активный транспорт – это транспорт с помощью такого же транспортного белка (транслоказы), но против градиента концентрации. Это перемещение требует затрат энергии.
9.5.1. Одна из главных функций мембран - участие в переносе веществ. Этот процесс обеспечивается при помощи трёх основных механизмов: простой диффузией, облегчённой диффузией и активным транспортом (рисунок 9.10). Запомните важнейшие особенности этих механизмов и примеры транспортируемых веществ в каждом случае.
Рисунок 9.10. Механизмы транспорта молекул через мембрану
Простая диффузия - перенос веществ через мембрану без участия специальных механизмов. Транспорт происходит по градиенту концентрации без затраты энергии. Путём простой диффузии транспортируются малые биомолекулы - Н2 О, СО2 , О2 , мочевина, гидрофобные низкомолекулярные вещества. Скорость простой диффузии пропорциональна градиенту концентрации.
Облегчённая диффузия - перенос веществ через мембрану при помощи белковых каналов или специальных белков-переносчиков. Осуществляется по градиенту концентрации без затраты энергии. Транспортируются моносахариды, аминокислоты, нуклеотиды, глицерол, некоторые ионы. Характерна кинетика насыщения - при определённой (насыщающей) концентрации переносимого вещества в переносе принимают участие все молекулы переносчика и скорость транспорта достигает предельной величины.
Активный транспорт - также требует участия специальных белков-переносчиков, но перенос происходит против градиента концентрации и поэтому требует затраты энергии. При помощи этого механизма через клеточную мембрану транспортируются ионы Na+ , K+ , Ca2+ , Mg2+ , через митохондриальную - протоны. Для активного транспорта веществ характерна кинетика насыщения.
9.5.2. Примером транспортной системы, осуществляющей активный транспорт ионов, является Na+ ,K+ -аденозинтрифосфатаза (Na+ ,K+ -АТФаза или Na+ ,K+ -насос). Этот белок находится в толще плазматической мембраны и способен катализировать реакцию гидролиза АТФ. Энергия, выделяемая при гидролизе 1 молекулы АТФ, используется для переноса 3 ионов Na+ из клетки во внеклеточное пространство и 2 ионов К+ в обратном направлении (рисунок 9.11). В результате действия Na+ ,K+ -АТФазы создаётся разность концентраций между цитозолем клетки и внеклеточной жидкостью. Поскольку перенос ионов неэквивалентен, то возникает разность электрических потенциалов. Таким образом, возникает электрохимический потенциал, который складывается из энергии разности электрических потенциалов Δφ и энергии разности концентраций веществ ΔС по обе стороны мембраны.
Рисунок 9.11. Схема Na+ , K+ -насоса.
9.5.3. Перенос через мембраны частиц и высокомолекулярных соединений
Наряду с транспортом органических веществ и ионов, осуществляемым переносчиками, в клетке существует совершенно особый механизм, предназначенный для поглощения клеткой и выведения из неё высокомолекулярных соединений при помощи изменения формы биомембраны. Такой механизм называют везикулярным транспортом .
Рисунок 9.12. Типы везикулярного транспорта: 1 - эндоцитоз; 2 - экзоцитоз.
При переносе макромолекул происходит последовательное образование и слияние окружённых мембраной пузырьков (везикул). По направлению транспорта и характеру переносимых веществ различают следующие типы везикулярного транспорта:
Эндоцитоз (рисунок 9.12, 1) — перенос веществ в клетку. В зависимости от размера образующихся везикул различают:
а) пиноцитоз — поглощение жидкости и растворённых макромолекул (белков, полисахаридов, нуклеиновых кислот) с помощью небольших пузырьков (150 нм в диаметре);
б) фагоцитоз — поглощение крупных частиц, таких, как микроорганизмы или обломки клеток. В этом случае образуются крупные пузырьки, называемые фагосомами диаметром более 250 нм.
Пиноцитоз характерен для большинства эукариотических клеток, в то время как крупные частицы поглощаются специализированными клетками - лейкоцитами и макрофагами. На первой стадии эндоцитоза вещества или частицы адсорбируются на поверхности мембраны, этот процесс происходит без затраты энергии. На следующей стадии мембрана с адсорбированным веществом углубляется в цитоплазму; образовавшиеся локальные впячивания плазматической мембраны отшнуровываются от поверхности клетки, образуя пузырьки, которые затем мигрируют внутрь клетки. Этот процесс связан системой микрофиламентов и является энергозависимым. Поступившие в клетку пузырьки и фагосомы могут сливаться с лизосомами. Содержащиеся в лизосомах ферменты расщепляют вещества, содержащиеся в пузырьках и фагосомах до низкомолекулярных продуктов (аминокислот, моносахаридов, нуклеотидов), которые транспортируются в цитозоль, где они могут быть использованы клеткой.
Экзоцитоз (рисунок 9.12, 2) — перенос частиц и крупных соединений из клетки. Этот процесс, как и эндоцитоз, протекает с поглощением энергии. Основными разновидностями экзоцитоза являются:
а) секреция - выведение из клетки водорастворимых соединений, которые используются или воздействуют на другие клетки организма. Может осуществляться как неспециализированными клетками, так и клетками эндокринных желёз, слизистой желудочно-кишечного тракта, приспособленными для секреции производимых ими веществ (гормонов, нейромедиаторов, проферментов) в зависимости от определённых потребностей организма.
Секретируемые белки синтезируются на рибосомах, связанных с мембранами шероховатого эндоплазматического ретикулума. Затем эти белки транспортируются к аппарату Гольджи, где они модифицируются, концентрируются, сортируются, и затем упаковываются в пузырьки, которые отщепляются в цитозоль и в дальнейшем сливаются с плазматической мембраной, так что содержимое пузырьков оказывается вне клетки.
В отличие от макромолекул, секретируемые частицы малых размеров, например, протоны, транспортируются из клетки при помощи механизмов облегчённой диффузии и активного транспорта.
б) экскреция - удаление из клетки веществ, которые не могут быть использованы (например, удаление в ходе эритропоэза из ретикулоцитов сетчатой субстанции, представляющей собой агрегированные остатки органелл). Механизм экскреции, по-видимому, состоит в том, что вначале выделяемые частицы оказываются в цитоплазматическом пузырьке, который затем сливается с плазматической мембраной.
Как правило именно белки ответственны за функциональную активность мембран. К ним относятся разнообразные ферменты транспортные белки рецепторы каналы поры и. До этого считалось что мембранные белки имеют исключительно β складчатую структуру вторичная структура белка но данные работы показали что мембраны содержат большое количество α спиралей. Дальнейшие исследования показали что мембранные белки могут глубоко проникать в липидный бислой или даже пронизывать его и их стабилизация осуществляется за счёт гидрофобных...
Поделитесь работой в социальных сетях
Если эта работа Вам не подошла внизу страницы есть список похожих работ. Так же Вы можете воспользоваться кнопкой поиск
Лекция 5
Строение и функции мембранных белков
Клеточные мембраны содержат белка от 20 до 80% (по весу). Как правило, именно белки ответственны за функциональную активность мембран. К ним относятся разнообразные ферменты, транспортные белки, рецепторы, каналы, поры и. т.д., которые обеспечивают уникальность функций каждой мембраны. Первые успехи в изучении мембранных белков были достигнуты тогда, когда биохимики научились использовать детергенты для выделения мембранных белков в функционально активной форме. Это были работы по изучению ферментных комплексов внутренней мембраны митохондрий. До этого считалось, что мембранные белки имеют исключительно β складчатую структуру (вторичная структура белка), но данные работы показали, что мембраны содержат большое количество α спиралей. Значительно реже встречается β спираль, которой, однако, придают важное биологическое значение. Дело в том, что на участках, окружённых липидами, β спираль представляет собой полый цилиндр, в наружной стенке которого сосредоточены неполярные (гидрофобные) аминокислотные остатки, а во внутренней гидрофильные. Такой цилиндр мог бы образовать в мембране канал, через который свободно проходят ионы и водорастворимые вещества. Дальнейшие исследования показали, что мембранные белки могут глубоко проникать в липидный бислой или даже пронизывать его и их стабилизация осуществляется за счёт гидрофобных взаимодействий. Существует, как минимум, четыре вида расположения белков в мембранах: Первый вид трансмембранный, когда белок пронизывает всю мембрану, а гидрофобный участок белка имеет α конфигурацию. Похожее расположение в мембране имеет молекула бактериородопсина из Halobacterium halobium его α спирали последовательно пересекают бислой; Второй вид связывание с помощью гидрофобного якоря, когда у белка есть короткий участок, состоящего из гидрофобных остатков аминокислот вблизи карбоксильного конца. Это, так называемый, гидрофобный якорь, который можно удалить с помощью протеолиза, а высвобождённый белок становится водорастворимым. Такое расположение в мембране присуще многим цитохромам. Третий вид связывание с поверхностью бислоя, когда взаимодействие белков имеет в первую очередь электростатическую природу или гидрофобную природу. Данный тип взаимодействия может использоваться как дополнение к другим взаимодействиям, например, к трансмембранному заякориванию. Четвёртый тип- связывание с белками, погружёнными в бислой, это когда некоторые белки связываются с белками, которые располагаются внутри липидного бислоя. Например, F 1 - часть Н + - АТФазы, которая связывается с F 0 частью, погружённой в мембрану, а также некоторые белки цитоскелета.
В основе современных представлений о структуре мембранных белков лежит идея о том, что их полипептидная цепь уложена так, чтобы образовалась неполярная, гидрофобная поверхность, контактирующая с неполярной областью липидного бислоя. Полярные домены белковой молекулы могут взаимодействовать с полярными головками липидов на поверхности бислоя. Многие белки являются трансмембранными и пронизывают бислой. Некоторые белки, по видимому, связаны с мембраной лишь за счёт их взаимодействия с другими белками.
Многие мембранные белки обычно связываются с мембраной с помощью нековалентных взаимодействий. Однако есть белки, которые связаны с липидами ковалентно. Многие белки плазматических мембран относятся к классу гликопротеинов. Углеводные остатки этих белков всегда находятся с наружной стороны плазматической мембраны.
Обычно мембранные белки подразделяют на наружные (периферические) и внутренние (интегральные). При этом критерием служит степень жёсткости обработки, необходимой для извлечения этих белков из мембраны. Периферические белки высвобождаются при промывании мембран буферными растворами с низкой ионной силой, низким или, наоборот, с высоким значением рН и в присутствии хелатирующих агентов (например, ЭДТА), связывающих двухвалентные катионы. Часто бывает, что очень трудно отличить периферические мембранные белки от белков, связавшихся с мембраной в процессе выделения.
Для высвобождения интегральных мембранных белков необходимо использовать детергенты или даже органические растворители.
Многие мембранные белки эукариот и прокариот ковалентно связаны с липидами, которые присоединяются к полипептиду после трансляции.
Мембранные белки, ковалентно связанные с липидами
(А) Белки, к которым присоединена миристиновая кислота
(Б) Белки, к которым присоединена пальмитиновая кислота
(В) Белки с гликозилфосфатидилинозитольным якорем
4. Адгезивная молекула нервных клеток |
В некоторых случаях эти липиды играют роль гидрофобного якоря, с помощью которого белок прикрепляется к мембране. В других случаях липиды, вероятно, выполняют функцию помощника при миграции белка в соответствующую область клетки или (как в случае белков оболочки вирусов) в слиянии мембран.
У прокариот наиболее полно охарактеризован белок липопротеин Брауна основной липопротеин наружной мембраны E . coli . Зрелая форма этого белка содержит ацилглицерол, который связан тиоэфирной связью с N концевым цистеином. Кроме того, N концевая аминокислота связана с жирной кислотой амидной связью. Мембраносвязанная форма пенициллазы прикрепляется к цитоплазматической мембране с помощью N концевого ацилглицерола аналогично липопротеинам мембраны.
Мембранные белки эукариот ковалентно связанные с липидами, как показано в таблице, их можно разделить на три класса. Белки первых двух классов, по видимому, локализованы в основном на цитоплазматической поверхности плазматической мембраны, а белки третьего класса на наружной поверхности.
Существуют мембранные белки, которые ковалентно связаны с углеводами. К ним относятся поверхностные белки клеток в основном, выполняющих функции транспорта и рецепции. До сих пор неясно, в чём тут дело. Возможно, это связано с тем, что белки нужно сортировать при направлении их к плазматической мембране. Сахарные остатки могут защищать белок от протеолиза или участвовать в узнавании или адгезии. Поэтому сахарные остатки в мембранных гликопротеинах локализованы исключительно на наружной стороне мембраны.
Можно выделить два основных класса олигосахаридных структур мембранных гликопротеинов: 1) N гликозидные олигосахариды, связанные с белками через амидную группу аспаргина; 2) О-гликозидные олигосахариды, связанные через гидроксильные группы серина и треонина. Данный класс олигосахаридов состоит из трёх подклассов.
- Простой или обогащённый маннозой комплекс, в котором олигосахарид содержит маннозу и N ацетилглюкозамин.
- Нормальный комплекс, в котором обогащённый маннозой кор имеет дополнительные боковые ветви, содержащие другие сахаридные остатки, например сиаловую кислоту.
- Большой комплекс, который связан с анионным переносчиком мембраны эритроцитов
Большинство олигосахаридов мембранных гликопротеинов принадлежат к подклассу 1 или2.
Мембранные белки бактерий
Как уже отмечалось выше, белки в цитоплазматической мембране составляют около 50% её поверхности. Примерно 10% мембраны образовано прочно связанными белковолипидными комплексами. Молекула любого встроенного в мембрану белка окружена 45 130 и более липидными молекулами. Около половины свободных липидов связано с периферическими белками мембраны.
Белковый состав цитоплазматической мембраны бактерий более разнообразен, чем липидный. Так, в цитоплазматической мембране E . coli K 12 обнаружено около 120 различных белков. В зависимости от ориентации в мембране и характера связи с липидным бислоем, как уже отмечалось выше, белки делят на интегральные и периферические. К периферическим белкам бактерий можно отнести ряд ферментов таких как, НАДН дегидрогеназа, малатдегидрогеназа и др., а также некоторые белки, которые входят в состав АТФазного комплекса. Этот комплекс представляет собой группу определённым образом расположенных белковых субъединиц, контактирующих с цитоплазмой, периплазматическим пространством и образующих в мембране канал, через который осуществляется переход протона. Участок комплекса, обозначаемый F 1 , погружён в цитоплазму, а и с компоненты участка F 0 гидрофобными сторонами молекул погружены в мембрану. Субъединица b частично погружена в мембрану своей гидрофобной частью и осуществляет связь мембранной и цитоплазматической частей ферментного комплекса, а также связь синтеза АТФ в участке F 1 с протонным потенциалом в мембране. Субъединицы а, b и с обеспечивают протонный канал. Другие компоненты комплекса обеспечивают его структурную и функциональную целостность.
К интегральным белкам E . coli , которые для проявления энзиматической активности необходимы липиды, можно отнести сукцинатдегидрогеназу, цитохром b . Очень интересными свойствами обладает антибиотики грамицидин А, аламетицин, амфотерицин и нистацин. Они при взаимодействии с мембраной бактерий становятся интегральными белками (антибиотики являются полипептидами и макроциклами).
Грамицидин А это гидрофобный пептид, состоящий из 15 L - D -аминокислот. При встраивании в мембрану он образует каналы, которые пропускают одновалентные катионы. Этот канал, который образует грамицидин А охарактеризован наиболее полно. Канал образован двумя молекулами грамицидина А. В результате чередования L - и D - аминокислот образуется спираль, в которой боковые цепи располагаются снаружи, а карбоксильные группы остова внутри канала. Этот тип спирали, не встречается больше ни в каких белках и образуется из за необычного чередования стереоизомеров аминокислот в грамицидине А. Грамицидиновый канал, как уже отмечалось выше, катионселективен. Небольшие неорганические и органические катионы проходят через него, в тоже время проницаемость по Cl - равна нулю.
Аламетицин это пептидный антибиотик из 20 аминокислотных остатков, способный образовывать в мембране электовозбудимые каналы. Аминокислотная последовательность аламетицина включает необычные остатки α аминомасляную кислоту и L фенилаланин. При связывании с мембраной в отличие от грамицидина А он образует пору. Она намного по размеру меньше, чем канал, который образует грамицидин А. Прежде всего это связано с тем, что пространство вокруг α спирали слишком мало, чтобы через него мог пройти ион.
Марколидные антибиотки, такие как, нистатин и амфотерицин связываются с холестерином и образуют каналы. Каналы образуют 8 10 молекул этих полиеновых антибиотиков, через которые, правда, с невысокими скоростями проникают ионы.
Другие похожие работы, которые могут вас заинтересовать.вшм> |
|||
| 21572. | СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ | 227.74 KB | |
| Содержание белков в организме человека выше чем содержание липидов углеводов. Преобладание в тканях белков по сравнению с другими веществами выявляется при расчёте содержания белков на сухую массу тканей. Содержание белков в различных тканях колеблется в определённом интервале. | |||
| 17723. | Мозжечек, строение и функции | 22.22 KB | |
| 3 Общее строение головного мозга. В нервной системе выделяют также центральную часть ЦНС которая представлена головным и спинным мозгом и периферическую часть в которую входят нервы нервные клетки нервные узлы ганглии и сплетения топографически лежащие вне спинного и головного мозга. Объектом исследования является анатомия головного мозга. Данная цель предмет и объект подразумевают постановку и решение следующих задач: описать общий план строения головного мозга изучить анатомическое строение мозжечка выделить... | |||
| 5955. | Органы растений: их функции, строение и метаморфозы. | 16.94 KB | |
| Органы цветка являются видоизмененными листьями: покровные листья формируют чашелистики и лепестки а спорообразующие листья дают начало тычинкам и пестикам. Побег включает: а стебель б листья в вегетативные почки г цветки д плоды. Стеблем называется вегетативный орган растения который выполняет многочисленные функции: несёт листья или тяжелую крону из ветвей и листьев; связывает корни и листья; на нем образуются цветки; по нему передвигается вода с минеральными веществами и органическими соединениями; молодые стебли... | |||
| 5067. | Гладкие мышцы. Строение, функции, механизм сокращения | 134.79 KB | |
| Мышцы или мускулы от лат. Мышцы позволяют двигать частями тела и выражать в действиях мысли и чувства. Гладкие мышцы являются составной частью некоторых внутренних органов и участвуют в обеспечении функции выполняемые этими органами. | |||
| 6233. | Строение и функции ядра. Морфология и химический состав ядра | 10.22 KB | |
| От цитоплазмы ядра обычно отделяются четкой границей. Бактерии и синезеленые водоросли не имеют сформированного ядра: их ядро лишено ядрышка не отделено от цитоплазмы отчетливо выраженной ядерной мембраной и носит название нуклеоид. Форма ядра. | |||
| 9495. | Классификация, характеристика ассортимента пушно-мехового сырья и пушно-мехового полуфабриката, строение пушно-меховой шкуры, строение волоса и разновидность его форм, технология изготовления пушнины | 1.05 MB | |
| Меховые пластины полосы определенной формы сшитые из подобранных выделанных шкурок и предназначенные для раскроя на детали меховых изделий. К зимним видам пушного сырья относятся шкурки и шкуры пушных зверей добыча которых производится преимущественно в зимнее время когда качество шкурок особенно высоко. СТРОЕНИЕ И ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ШКУРОК ПУШНОМЕХОВОГО и овчинношубного СЫРЬЯ ПОНЯТИЕ О ТОПОГРАФИИ ШКУРКИ Шкуркой называют наружный покров животного отделенный от его тушки и состоящий из кожной ткани и волосяного покрова. У... | |||
| 8011. | Свойства мембранных липидов | 10.13 KB | |
| Некоторые липиды способствуют стабилизации сильно искривлённых участков мембраны образованию контакта между мембранами или связыванию определённых белков поскольку форма этих молекул благоприятствует нужной упаковке бислоя на соответствующих участках мембраны. Под жидкостным состоянием понимают способность фосфолипидных молекул к вращению и латеральному перемещению в соответствующем лепестке мембраны. Они вытянуты и ориентированы перпендикулярно плоскости мембраны. В состоянии жидкого кристалла молекулы жирных кислот подвижны но... | |||
| 8014. | Химический состав мембранных липидов | 10.81 KB | |
| Прежде всего это связано с множеством функций которые выполняют липиды в мембранах. Фосфатидная кислота в свободном виде содержится в мембранах бактерий в небольшом количестве обычно же к ней присоединены остатки спиртов аминокислот и др. Эти липиды являются сложными эфирами жирных кислот и глицерола и широко представлены во многих мембранах эукариотических и прокариотических клеток за исключением архебактерий. Они содержатся в большом количестве во внутренней мембране митохондрий в мембране хлоропластов и в некоторых бактериальных... | |||
| 21479. | ОБМЕН БЕЛКОВ | 150.03 KB | |
| Различают три вида азотистого баланса: азотистое равновесие положительный азотистый баланс отрицательный азотистый баланс При положительном азотистом балансе поступление азота преобладает над его выделением. При заболевании почек возможен ложный положительный азотистый баланс при котором происходит задержка в организме конечных продуктов азотистого обмена. При отрицательном азотистом балансе преобладает выделение азота над его поступлением. Это состояние возможно при таких заболеваниях как туберкулез ревматизм онкологические... | |||
| 15073. | Рассмотрение мембранных (ионоселективных) электродов с различного рода мембранами | 127.48 KB | |
| Для этого существуют разнообразные ионоселективные электроды главной особенностью которых является так называемая селективность к определенному виду ионов. Электроды с жидкой и пленочной мембраной Жидкие мембраны это растворы в органических растворителях ионообменных веществ жидкие катиониты или аниониты или нейтральных хелатов отделенные от водных растворов нейтральными пористыми перегородками полимерными стеклянными или др. В настоящее время промышленность выпускает пленочные ионоселективные электроды на катионы N К NH4 Са2... | |||
Доля белка в общей массе мембраны может колебаться в очень широких пределах – от 18% в миелине до 75% в митохондриальной мембране.
По расположению в мембране белки можно разделить на: интегральные и периферические .
Интегральные белки являются, как правило, гидрофобными и легко встраиваются в липидный бислой.
Взаимодействие такого белка с мембраной происходит в несколько стадий. Сначала белок адсорбируется на поверхности бислоя, изменяет свою конформацию , устанавливая гидрофобный контакт с мембраной. Затем происходит внедрение белка в бислой. Глубина внедрения зависит от силы гидрофобного взаимодействия и соотношения гидрофобных и гидрофильных участков на поверхности белковой глобулы. Гидрофильные участки белка взаимодействуют с примембранными слоями по одну или обе стороны мембраны. Фиксация белковой глобулы в мембране происходит благодаря электростатическим и гидрофобным взаимодействиям. Углеводная часть белковых молекул (если она имеется) выступает наружу. Интегральные белки в силу тесной связи с бислоем оказывают на него существенное воздействие: конформационные перестройки белка приводят к изменению состояния липидов, так называемой деформации бислоя.
Периферические белки обладают меньшей глубиной проникновения в липидный бислой, и, соответственно, более слабо взаимодействуют с липидами мембраны, оказывая, на них гораздо меньшее воздействие, чем интегральные.
По характеру взаимодействия с мембраной белки делятся на монотопические, битопические, политопические :
монотопические белки взаимодействуют с поверхностью мембраны (моно – одним из слоев липидов);
битопические пронизывают мембрану насквозь (би – двумя слоями липидов);
политопические пронизывают мембрану несколько раз (поли- многократное взаимодействие с липидами).
Понятно, что первые относятся к периферическим белкам, а вторые и третьи к интегральным.
Белки мембран можно так же классифицировать по выполняемой ими функции. В связи с этим выделяют структурные белки:
· белки – ферменты;
· белки – рецепторы;
· транспортные белки.
Особую группу составляют белки цитоскелета клетки. Строго говоря, эти белки не являются компонентами мембраны, примыкая к ней с цитоплазматической стороны. Белки цитоскелета входят в состав всех его компонентов: миофиламенты содержат молекулы белка актина; в состав микротрубочек входит белок тубулин, промежуточные филаменты также содерждат более полиморфный белковый комплекс. Цитоскелет не только обеспечивают эластичность мембраны, противостоят изменениям объема клетки, но, по-видимому, участвует в и различных внутри- и внеклеточных механизмах регуляции.
Большинство мембранных белков являются интегральными компонентами мембран (они взаимодействуют с фосфолипидами); почти все достаточно полно изученные белки имеют протяженность , превышающую 5-10 нм, – величину, равную толщине бислоя . Эти интегральные белки обычно представляют собой глобулярные амфифильные структуры . Оба их конца гидрофильны, а участок, пересекающий сердцевину бислоя, гидрофобен. После установления структуры интегральных мембранных белков стало ясно, что некоторые из них (например, молекулы белков-переносчиков) могут пересекать бислой многократно , как это показано на рис. 12.
Интегральные белки распределены в бислое асимметрично (рис. 13). Если мембрану, содержащую асимметрично распределенные интегральные белки, растворить в детергенте (небольшие амфипатические молекулы, образующие в воде мицеллы; с их помощью трансмембранные белки могут быть солюбилизированы. При смешивании детергента с мембраной гидрофобные концы его молекул связываются с гидрофобными участками на поверхности мембранных белков, вытесняя оттуда молекулы липидов. Поскольку противоположный конец молекулы детергента полярный, такое связывание приводит к тому, что мембранные белки переходят в раствор в виде комплексов с детергентом), а затем детергент медленно удалить, то произойдет самоорганизация фосфолипидов и интегральных белков и сформируется мембранная структура, но белки в ней уже не будут специфическим образом ориентированы. Таким образом, асимметричная ориентация в мембране по крайней мере некоторых белков может задаваться при их включении в липидный бислой. Наружная гидрофильная часть амфифильного белка, которая, конечно, синтезируется внутри клетки, должна затем пересечь гидрофобный слой мембраны и в конечном итоге оказаться снаружи.
Периферические белки не взаимодействуют с фосфолипидами в бислое непосредственно; вместо этого они образуют слабые связи с гидрофильными участками специфических интегральных белков . Например, анкирин, периферический белок, связан с интегральным белком полосы III эритроцитарной мембраны. Спектрин, образующий скелет мембраны эритроцита, в свою очередь связан с анкирином и, таким образом, играет важную роль в поддержании двояковогнутой формы эритроцита (см. ниже). Молекулы иммуноглобулина являются интегральными белками плазматической мембраны и высвобождаются только вместе с небольшим фрагментом мембраны. Интегральными белками являются многие рецепторы различных гормонов, и специфические полипептидные гормоны, связывающиеся с этими рецепторами, можно, таким образом, считать периферическими белками . Такие периферические белки, как пептидные гормоны, могут даже детерминировать распределение в плоскости бислоя интегральных белков – их рецепторов.
